As enzimas são proteínas especializadas
que catalisam as reações biológicas mantendo o equilíbrio da reação, após as
reações essas enzimas não são perdidas, podem atuar em diferentes condições de
temperatura e pH sendo especificas ao seu substrato. Pode-se dizer que,
praticamente todas as reações que ocorrem em uma célula requerem uma ação
enzimática, pois elas aumentam a velocidade das reações, fazendo com que ocorra
em muito menos tempo do que em condições normais. Portanto, nem todos os
catalisadores biológicos são enzimas, existem também os RNAs com funções
catalíticas, que participam do processamento de íntrons e RNAt, enquanto outros
participam de etapas de auto-processamento por hidrólise de uma ligação
fosfodiester em sua própria cadeia polipeptídica.
As enzimas podem ser classificadas em 6
classes, definidas pela reação química que catalisam; como:
- Classe 1: Óxido-redutases
- catalisam reações de oxidação-redução, sendo
que oxidação significa a perda de elétrons e redução significa a adição de
elétrons.
- Classe 2: Transferases - são
enzimas que transferem um grupo químico de uma molécula para outra;
portanto têm dois substratos e produzem dois produtos.
- Classe 3: Hidrolases –
catalisam reações de hidrólise, que é a adição de água a uma ligação
química, sendo uma reação essencialmente irreversível.
- Classe 4: Liases – essas
enzimas implicam na quebra, geralmente catalisam a clivagem de ligação
carbono-carbono.
- Classe 5: Isomerases – essas
enzimas estão envolvidas com o movimento de um grupo ou de uma dupla
ligação dentro de uma mesma molécula, que pode incluir a troca de posição
de uma hidroxila ou de uma carbonila.
- Classe 6: Ligases – unem
átomos de carbonos, mas requerem energia para a realização da reação,
geralmente esta energia vem do envolvimento do ATP.
As enzimas necessitam de uma
temperatura ideal para desempenharem suas funções, essa temperatura geralmente
é em torno de 36°C, a temperatura do corpo. Na sua temperatura ideal as enzimas
irá catalisar uma reação com sua velocidade ao máximo, sendo que ao diminuir
sua temperatura ela diminui a velocidade da reação e se aumentada acima da
temperatura ideal, ela terá uma queda brusca na velocidade podendo a enzima ser
desnaturada, o mesmo ocorre com as enzimas em níveis altos de pH, porém ela não
tem uma queda brusca na reação, ela cai gradativamente e não desnatura a
enzima, porém sua conformação é mudada de forma que a enzima não catalise mais
reações.
Para melhor desempenho de suas funções
as enzimas podem ser reguladas, ou seja, controlar a sua ação, seja por:
alosterismo, ligação covalente ou por zimogênio. Por alosterismo a enzima tem a
capacidade de mudar sua conformação e aumentar sua afinidade pelo substrato.
Por ligação covalente, a enzima é regulada podendo ser adicionado um grupo
fosfato (fosforilação) ou pela retirada de um grupo fosfato (desfosforilação)
deixando a enzima ativa ou inativa, realizando ou não suas funções. E o
controle por zimogênio as enzimas são sempre sintetizadas na forma inativa,
contendo uma sequência de aminoácidos que a deixa inativa e quando esses
aminoácidos são retirados, a enzima se torna ativa exercendo suas funções.
Enzimas no diagnóstico clínico
Instabilidade térmica da
glicose-6-fosfato desidrogenase resulta em anemia hemolítica
Em eritrócitos, a glicose-6-fosfato
desidrogenase (G6PD) é uma enzima importante para a maturação da integração da
membrana; uma deficiência ou inatividade dessa enzima leva a uma anemia
hemolítica. Em outros casos está presente uma enzima variante, que normalmente
tem atividade suficiente para manter a membrana, mas ela pode falhar em
condições de estresse oxidativo. Essa condição de
instabilidade térmica é especialmente crítica para os eritrócitos, uma vez que
são desprovidos da capacidade de sintetizar proteínas, e não pode renovar
enzimas quando se desnaturam, o resultado final é um tempo de vida muito
diminuído para esses eritrócitos que tem G6PD instável estando os mesmos
suscetíveis à hemólise induzidos por drogas, causando a anemia pela diminuição
dos eritrócitos.
Referências
Bioquímica Ilustrada – Richar A. Harver
; Denise R. Ferrier – 5° ed – editora Artmed.
Manual de Bioquímica com correlações clínicas
– Thomas M. Devlin – 7° ed – editora Blucher.
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